Forschende am Zentrum für Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO) der Philipps-Universität Marburg und der TU Berlin haben einen bedeutenden Fortschritt im Verständnis der Methyl-Coenzym-M-Reduktase (MCR) erzielt. Dieses Enzym spielt eine wesentliche Rolle in der biologischen Methanproduktion und ist eines der am häufigsten vorkommenden Enzyme auf der Erde. Die Ergebnisse dieser Forschung wurden in der renommierten Fachzeitschrift „Nature“ veröffentlicht und zeigen eine bemerkenswerte evolutionäre Verbindung zu Prozessen der Stickstofffixierung, die für den globalen Stickstoffkreislauf von zentraler Bedeutung sind, da Mikroorganismen hier Stickstoff aus der Luft aufnehmen und umwandeln. Laut TU Berlin ist dieser Durchbruch entscheidend, um die Herausforderungen im Energiesektor und beim Klimawandel besser angehen zu können.
Dr. Christian Lorent, ein Mitautor der Studie, hebt hervor, dass jährlich bis zu eine Milliarde Tonnen Methan von methanogenen Archaeen produziert werden. Diese Emissionen tragen zur globalen Erderwärmung bei, bieten jedoch auch Potenzial als erneuerbare Energiequelle. MCR ist dafür verantwortlich, Methan in einem komplexen biochemischen Prozess zu produzieren, und das Forscherteam isolierte und charakterisierte den MCR-Aktivierungskomplex aus Methanococcus maripaludis. Dabei identifizierte es auch einen bedeutenden Einfluss eines kleinen Proteins namens McrC, das MCR in einem ATP-abhängigen Prozess aktiviert. Diese Entdeckung vertieft das Verständnis über die molekularen Mechanismen, die der Methanproduktion zugrunde liegen.
Die Rolle von MCR in der Methanogenese
MCR katalysiert den letzten Schritt der Methanogenese und spielt auch eine entscheidende Rolle bei der anaeroben Oxidation von Methan. Die Struktur von MCR umfasst ein einzigartiges Nickel-Tetrahydrocorphinoid, auch als Coenzym F430 bekannt, und diverse ungewöhnliche post-translationale Modifikationen (PTMs). Diese Modifikationen sind entscheidend für die Funktion des Enzyms, welches in methanogenen Archaeen als zwei Isoenzyme (MCRI und MCRII) vorkommt. Ein neuer Typ, MCRIII, wurde in Methanococcales identifiziert. Bislang wurden jedoch nur wenige Studien zu diesen Modifikationen durchgeführt. In einem umfassenden Überblick über die aktuellen Kenntnisse zu MCR und seinen PTMs betont PMCID, dass zukünftige Forschungen notwendig sind, um die Funktionen der PTMs und ihren Einfluss auf die Aktivität und Stabilität von MCR besser zu verstehen.
Das aktive Zentrum von MCR enthält Coenzym F430, dessen Nickel-Ion im Oxidationszustand Ni(1+) notwendige Redoxreaktionen katalysiert. Die Reaktionsmechanismen beim aktiven Zentrum involvieren zwei Substrate und produzieren Methan sowie andere Produkte, wobei drei mögliche Mechanismen für diese Reaktion untersucht werden. Diese Erkenntnisse sind nicht nur für die Grundlagenforschung wichtig, sondern auch für die Entwicklung von neuen Technologien zur Energiegewinnung aus biologischen Quellen.
Die Entdeckung der drei spezialisierten Metallkomplexe, die für den Aktivierungsmechanismus von MCR erforderlich sind, zeigt Parallelen zu den Katalysatoren, die in der Nitrogenase vorkommen. Die Ähnlichkeit zwischen diesen Systemen legt nahe, dass es einen gemeinsamen evolutionären Ursprung geben könnte, was die allgemeine Komplexität und Anpassungsfähigkeit biologischer Katalysatoren verdeutlicht. Dr. Lorent fordert daher, die Erforschung natürlicher Katalysatoren zur Energieerzeugung und zum Klimaschutz zu intensivieren.
