Wissenschaftler der Technischen Universität München (TUM) haben ein bahnbrechendes Verfahren zur Proteinreinigung entwickelt, das die bisherige Methode der Affinitätschromatographie revolutionieren könnte. Dieses neue Verfahren nutzt kurzwelliges, für Menschen unsichtbares UV-Licht anstelle von chemischen Reagenzien, um Proteine aus Zellextrakten oder Kulturen effizient zu reinigen. Professor Arne Skerra und sein Team betrachten diese Methode als eine schonendere und effizientere Alternative zu den traditionellen Verfahren, die seit 50 Jahren im Einsatz sind.
Konventionelle Affinitätschromatographie umfasst die Leitung von Zellextrakten durch eine mit porösem Trägermaterial gefüllte Chromatographie-Säule. Zielproteine binden an das Trägermaterial und werden anschließend von unerwünschten Proteinen und Verunreinigungen durch Waschschritte mit Lösungsmitteln getrennt. Das endgültige Ablösen des Zielproteins erfolgt häufig mit Säuren oder anderen Hilfsreagenzien, was potenziell zu Beschädigungen führen kann. Im Gegensatz dazu eliminiert die neue Technik den Bedarf an aggressiven Chemikalien und bietet eine umweltfreundlichere Lösung zur Proteinreinigung, so tum.de.
Effizienz und Schonung durch Licht
Die innovative Methode, die die TUM entwickelt hat, könnte bedeutende Vorteile in der biotechnologischen Forschung und bei der Entwicklung neuer Medikamente bringen. Der Verzicht auf chemische Substanzen steht im Einklang mit einem Ziel, nachhaltigere Verfahren in der Lebenswissenschaften zu fördern. Diese Technologie basiert auf einem physikalischen Mechanismus, der die bisherigen Reinigungsmethoden neu definiert und in ihrer Effizienz übertrifft.
In der Welt der Proteinreinigung sind Produkte wie Strep-Tactin® und Strep-Tactin®XT von großer Bedeutung. Diese Resins, die sich für die Reinigung von Strep-tagII- und Twin-Strep-tag-Fusionsproteinen eignen, zeigen ebenfalls das Potenzial für schnelle und hochwertige Proteinreinigungsprozesse. Laut iba-lifesciences.com zielen diese Produkte darauf ab, einfache und variable Reinigungsszenarien zu ermöglichen.
Vergleich der Reinigungsmethoden
Die Wahl des richtigen Systems zur Proteinreinigung wird oft durch die Eigenschaften des Zielproteins, den Expressionswirt und die spezifischen Reinigungsbedingungen bestimmt. iba-lifesciences.com bietet umfassende Vergleichsplattformen zwischen dem His-tag-System und der Strep-tag®-Technologie an. Dadurch können Forscher die beste Wahl für ihre spezifischen Anforderungen treffen.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die neu entwickelten Verfahren zur Proteinreinigung an der TUM ein signifikantes Potenzial für Fortschritte in der biomedizinischen Forschung aufweisen. Die Kombination von Lichttechnologien und intelligenten resinbasierten Systemen könnte nicht nur die Effizienz der Reinigung verbessern, sondern auch deren Umweltverträglichkeit erhöhen.
