Oppdagelse i Erlangen: Hvordan et protein påvirker svulstvekst!

Transparenz: Redaktionell erstellt und geprüft.
Veröffentlicht am

Et team fra FAU Erlangen-Nürnberg forsker på anillin og dets rolle i embryonal celledeling og tumordannelse.

Ein Team der FAU Erlangen-Nürnberg erforscht Anillin und dessen Rolle bei der embryonalen Zellteilung und Tumorbildung.
Et team fra FAU Erlangen-Nürnberg forsker på anillin og dets rolle i embryonal celledeling og tumordannelse.

Oppdagelse i Erlangen: Hvordan et protein påvirker svulstvekst!

Et team ledet av prof. Dr. Esther Zanin fra Friedrich-Alexander University Erlangen-Nuremberg (FAU) undersøkte celledelingen av embryonale celler i en fersk studie. Det sentrale fokuset i forskningen er proteinet anillin, som spiller en avgjørende rolle i asymmetrien i innsnevringen av modercellen. Anillin, som finnes i store mengder i svulstceller, kan åpne for vidt spekter av bruksområder for utvikling av nye kreftmedisiner, som f.eks. fau.de rapportert.

Ved å bruke lysmikroskoper ble celledeling observert i sanntid. Ved begynnelsen av delingen dannes en symmetrisk ring av aktinproteiner ved ekvator til modercellen. Etter hvert som delingen skrider frem, endres denne ringen og blir asymmetrisk, med den ene siden som trekker seg mer sammen enn den andre. Denne prosessen er ledsaget av en reduksjon i ringdiameteren inntil cellen er fullstendig separert.

Mekanismer for ringasymmetri

Mekanismen bak denne ringasymmetrien var ikke helt forstått tidligere. Mens det var kjent at aktinfibre og anillin var betydelig involvert i kontroll, viser nåværende forskning at anillin har en hemmende effekt på det aktive bryterproteinet RhoA. Dette hindrer andre proteiner i å binde seg og holder myosin inaktivt. Noen mutasjoner av anillin i nematoden Caenorhabditis elegans ble laget i laboratoriet for å forstå hvordan de påvirker celledeling.

For første gang var forskerne i stand til å beskrive tilpasningsmekanismene til anillinproteinet: en fleksibel region av molekylet justerer bindingsevnen til det globulære domenet avhengig av strømningshastigheten til aktinfibrene. Sterke strømmer gir svak binding til RhoA, mens svake strømmer gir sterk binding. Denne varierende bindingen har betydelige effekter på ringens asymmetri.

Betydning for kreftforskning

Relevansen av denne forskningen strekker seg utover grunnforskning og har potensielle terapeutiske implikasjoner, spesielt innen kreftforskning. Siden anillin overuttrykkes som et cytoskjelettstillasprotein i mange solide svulster, blir det spesielt viktig å forstå dets funksjoner i celledeling og modulering av cytoskjelettstruktur. Onkogen transformasjon fører til dramatiske endringer i cellulær homeostase, som kan fremme rask vekst og spredning av svulster pmc.ncbi.nlm.nih.gov.

Nåværende terapeutiske tilnærminger fokuserer hovedsakelig på mikrotubuli, selv om den målrettede behandlingen av aktin og septin i kreftceller så langt har blitt neglisjert. Funn fra studien kan potensielt fremme nye tilnærminger til behandling av kreft, spesielt med hensyn til anillin og dets omfattende funksjoner i tumorgenese.

Oppsummert spiller forskning på proteinet anillin og dets rolle i celledeling en nøkkelrolle i å dechiffrere mekanismene for tumordannelse og kan ha en betydelig innvirkning på fremtiden for kreftforskning og terapi.