Upptäckt i Erlangen: Hur ett protein påverkar tumörtillväxt!

Transparenz: Redaktionell erstellt und geprüft.
Veröffentlicht am

Ett team från FAU Erlangen-Nürnberg forskar om anillin och dess roll i embryonal celldelning och tumörbildning.

Ein Team der FAU Erlangen-Nürnberg erforscht Anillin und dessen Rolle bei der embryonalen Zellteilung und Tumorbildung.
Ett team från FAU Erlangen-Nürnberg forskar om anillin och dess roll i embryonal celldelning och tumörbildning.

Upptäckt i Erlangen: Hur ett protein påverkar tumörtillväxt!

Ett team ledd av Prof. Dr. Esther Zanin från Friedrich-Alexander University Erlangen-Nürnberg (FAU) undersökte celldelningen av embryonala celler i en nyligen genomförd studie. Forskningens centrala fokus är proteinet anillin, som spelar en avgörande roll i asymmetrin i modercellens sammandragning. Anillin, som finns i stora mängder i tumörceller, skulle kunna öppna upp för omfattande tillämpningar för utveckling av nya cancerläkemedel, som t.ex. fau.de rapporterad.

Genom att använda ljusmikroskop observerades celldelning i realtid. I början av divisionen bildas en symmetrisk ring av aktinproteiner vid modercellens ekvator. När divisionen fortskrider förändras denna ring och blir asymmetrisk, med en sida som drar ihop sig mer än den andra. Denna process åtföljs av en minskning av ringdiametern tills cellen är helt separerad.

Mekanismer för ringasymmetri

Mekanismen bakom denna ringasymmetri var inte tidigare helt förstått. Även om det var känt att aktinfibrer och anillin var signifikant involverade i kontroll, visar aktuell forskning att anillin har en hämmande effekt på det aktiva switchproteinet RhoA. Detta förhindrar andra proteiner från att binda och håller myosin inaktivt. Vissa mutationer av anillin i nematoden Caenorhabditis elegans skapades i laboratoriet för att förstå hur de påverkar celldelningen.

För första gången kunde forskarna beskriva anillinproteinets anpassningsmekanismer: en flexibel region av molekylen justerar bindningsförmågan till den globulära domänen beroende på aktinfibrernas flödeshastighet. Starka strömmar resulterar i svag bindning till RhoA, medan svaga strömmar resulterar i stark bindning. Denna varierande bindning har betydande effekter på ringens asymmetri.

Betydelse för cancerforskningen

Relevansen av denna forskning sträcker sig bortom grundforskning och har potentiella terapeutiska implikationer, särskilt inom cancerforskning. Eftersom anillin överuttrycks som ett cytoskeletalt ställningsprotein i många solida tumörer, blir det särskilt viktigt att förstå dess funktioner i celldelning och moduleringen av cytoskelettstrukturen. Onkogen transformation leder till dramatiska förändringar i cellulär homeostas, vilket kan främja snabb tillväxt och spridning av tumörer pmc.ncbi.nlm.nih.gov.

Nuvarande terapeutiska tillvägagångssätt fokuserar huvudsakligen på mikrotubuli, även om den riktade behandlingen av aktin och septin i cancerceller hittills har försummats. Resultat från studien skulle potentiellt kunna främja nya metoder för behandling av cancer, särskilt med avseende på anillin och dess omfattande funktioner i tumörbildning.

Sammanfattningsvis spelar forskning om proteinet anillin och dess roll i celldelning en nyckelroll för att dechiffrera mekanismerna för tumörbildning och kan ha en betydande inverkan på framtiden för cancerforskning och terapi.