Suche
Mein Konto
Forskning fra Köln: Protein EPS8 kan være nøglen mod neurodegeneration!
Forskning ved universitetet i Köln undersøger, hvordan proteinet EPS8 er relateret til aldring og neurodegeneration. Undersøgelse af prof. Vilchez.
Forskning fra Köln: Protein EPS8 kan være nøglen mod neurodegeneration!
Et forskerhold fra Universitetet i Köln, ledet af professor Dr. David Vilchez, har gjort betydelige fremskridt med hensyn til at forstå sammenhængen mellem aldring og neurodegenerative sygdomme. Undersøgelsen, der blev udført som en del af Cluster of Excellence for Aging Research CECAD, bruger nematodenCaenorhabditis eleganssom modelorganisme. Fokus er på proteinet EPS8, som akkumuleres med alderen og udløser skadelige stressreaktioner.
Forskningen viser, at forhøjede niveauer af EPS8 og aktivering af dets signalveje kan føre til skadelig proteinaggregering og neurodegeneration, som er kendetegnende for Huntingtons sygdom og amyotrofisk lateral sklerose (ALS). Reduceret EPS8-aktivitet kunne derfor forhindre dannelsen af toksiske proteinaggregater og opretholde neuronal funktion i ormemodellerne.
Mekanismer for neurodegeneration
Forskningsresultaterne kan åbne nye perspektiver på de molekylære mekanismer, der forbinder aldring og neurodegenerative sygdomme. EPS8 og dets signalpartnere er evolutionært konserverede og forekommer også i humane celler. I humane cellemodeller af Huntingtons sygdom og ALS resulterede reduktion af EPS8-niveauer også i forebyggelse af toksiske proteinaggregater. Men hvilken specifik mekanisme den øgede EPS8-aktivitet stimulerer toksisk proteinaggregering forbliver uklart.
Et centralt aspekt af neurodegenerative sygdomme er den skadelige ophobning af proteiner, som fører til tab og død af nerveceller i hjernen. Dette passer med resultaterne af, at ved Alzheimers sygdom danner amyloid beta-proteiner plaques, og TAU-proteinet forårsager sammenfiltringer i cellerne. Scisimple rapporteret, at aggregater i hjernen kan spredes og stimulere andre proteiner til at fejlfolde, hvilket yderligere forværrer sygdomsprogression. Derfor er forskning i dannelse og distribution af sådanne aggregater afgørende for udviklingen af fremtidige behandlinger.
Terapeutiske tilgange
Nuværende terapier fokuserer på at reducere eller fjerne disse skadelige aggregater, herunder gennem brug af antistoffer mod amyloid-beta og tau. Det er dog ikke alle behandlingsmetoder, der har vist sig at være vellykkede i kliniske undersøgelser. Dette fører til en revurdering af de underliggende sygdomsmekanismer og tilgangen til at målrette mindre aggregater (oligomerer), der har vist sig at være særligt toksiske.
Matematiske modeller er nyttige til at simulere dynamikken i proteinaggregering og identificere mulige behandlingsstrategier. Nylige undersøgelser tyder på, at hyppigere dosering kan øge effektiviteten af behandlinger, selvom det er fordelagtigt at opretholde en balance for at undgå bivirkninger. Disse resultater, sammen med resultaterne af Köln-undersøgelsen, kunne hjælpe med at udvikle mere omfattende strategier til at bekæmpe giftig proteinophobning.
Sammenfattende er EPS8's potentielle rolle og mekanismerne for proteinaggregering vigtige emner, som er af enorm betydning ikke kun for grundforskning, men også for udvikling af terapier mod aldersrelaterede og neurodegenerative sygdomme.