Avances revolucionarios: ¡Nuevos métodos para mejorar el empalme de proteínas!

Avances revolucionarios: ¡Nuevos métodos para mejorar el empalme de proteínas!

El equipo de investigación formado por el Prof. Dr. Henning Mootz y el estudiante de doctorado Christoph Humberg de la Universidad de Munster ha logrado avances significativos en el campo del empalme de proteínas. Este estudio tiene como objetivo mejorar la eficiencia de las reacciones de laboratorio que son críticas para producir proteínas complejas.

Las proteínas consisten en cadenas peptídicas plegadas formadas a partir de aminoácidos y realizan una variedad de funciones en el cuerpo humano. Un proceso central en la investigación de proteínas es el empalme de proteínas, en el que las inteínas se eliminan de la cadena peptídica para garantizar el plegamiento y la función correctos de las proteínas. En su investigación, el equipo identificó un problema con los intestinos divididos que reduce la velocidad de reacción y la productividad en el laboratorio.

Desafíos del plegado incorrecto

Como parte de su investigación, el grupo descubrió que el plegamiento incorrecto de las proteínas era la causa de los problemas de eficiencia. Desarrollaron un método para prevenir estos errores de plegado. Las investigaciones muestran claramente que las partes internas divididas pueden tener una amplia gama de aplicaciones tanto en la investigación básica como en la biotecnología. Esto es particularmente relevante para la síntesis de proteínas quiméricas, que constan de dos partes, una producida en células de mamíferos y la otra químicamente o a partir de células bacterianas.

Un intestino específico que se examinó es el intestino Aes. Ambos fragmentos del inteína escindido se produjeron en células bacterianas, pero la productividad fue baja. Una gran parte de uno de los fragmentos apareció en forma de un agregado proteico inactivo que presentaba plegamientos erróneos específicos. Los análisis bioinformáticos determinaron qué aminoácidos son responsables de este plegamiento incorrecto y condujeron así al desarrollo de mutaciones puntuales optimizadas en el fragmento de inteína.

Avances a través de mutaciones dirigidas

Mediante estas mutaciones dirigidas se pudo suprimir casi por completo la formación de agregados, lo que aumentó significativamente la productividad del intestino escindido. Estos avances podrían tener implicaciones de gran alcance para la aplicación práctica de técnicas de empalme de proteínas. Según un informe sobre PMC Durante los últimos 13 años, ha habido un uso cada vez mayor de inteínas escindidas en aplicaciones biotecnológicas, particularmente para la formación de enlaces peptídicos naturales.

A pesar de estos avances, muchos biotecnólogos enfrentan limitaciones que obstaculizan la aplicabilidad generalizada de las tecnologías de transempalme de proteínas. Se requiere una comprensión más profunda de la estructura y función de las inteínas para optimizar aún más estas tecnologías. En este contexto, una investigación describe PubMed que la aplicación del empalme de proteínas como herramienta en la investigación bioquímica se ha expandido de muchas maneras en los últimos 30 años.

La Fundación Alemana de Investigación apoyó financieramente el trabajo del equipo, lo que subraya la relevancia de la investigación. Los conocimientos sobre cómo mejorar la productividad de las intestinos escindidas resultantes de este trabajo no sólo podrían ayudar a mejorar los métodos existentes, sino que también abrirían nuevas vías para la química de las proteínas y el desarrollo de enfoques terapéuticos.