Avancées révolutionnaires : nouvelles méthodes pour améliorer l’épissage des protéines !

Avancées révolutionnaires : nouvelles méthodes pour améliorer l’épissage des protéines !

L'équipe de recherche autour du professeur Henning Mootz et du doctorant Christoph Humberg du Université de Munster a réalisé des progrès significatifs dans le domaine de l’épissage des protéines. Cette étude vise à améliorer l’efficacité des réactions de laboratoire essentielles à la production de protéines complexes.

Les protéines sont constituées de chaînes peptidiques repliées formées d’acides aminés et remplissent diverses fonctions dans le corps humain. Un processus central dans la recherche sur les protéines est l’épissage des protéines, dans lequel les intéines sont retirées de la chaîne peptidique pour garantir le repliement et le fonctionnement corrects des protéines. Dans leurs recherches, l’équipe a identifié un problème de division des intéines qui réduit la vitesse de réaction et la productivité en laboratoire.

Les défis d'un mauvais pliage

Dans le cadre de leur enquête, le groupe a découvert que le mauvais repliement des protéines était à l’origine des problèmes d’efficacité. Ils ont développé une méthode pour éviter ces erreurs de pliage. La recherche montre clairement que les intéines divisées peuvent avoir des applications très diverses dans la recherche fondamentale ainsi qu'en biotechnologie. Ceci est particulièrement pertinent pour la synthèse de protéines chimériques, constituées de deux parties, l’une produite dans des cellules de mammifères et l’autre chimiquement ou à partir de cellules bactériennes.

Une intéine spécifique qui a été examinée est l’intéine Aes. Les deux fragments de l’intéine clivée ont été produits dans des cellules bactériennes, mais leur productivité était faible. Une grande partie de l’un des fragments est apparue sous la forme d’un agrégat protéique inactif présentant des repliements incorrects spécifiques. Les analyses bioinformatiques ont déterminé quels acides aminés sont responsables de ce mauvais repliement et ont ainsi conduit au développement de mutations ponctuelles optimisées dans le fragment de l'intéine.

Des avancées grâce à des mutations ciblées

Grâce à ces mutations ciblées, la formation des agrégats a pu être presque complètement supprimée, ce qui a considérablement augmenté la productivité de l'intéine clivée. Ces avancées pourraient avoir des implications considérables pour l’application pratique des techniques d’épissage des protéines. Selon un rapport sur PMC Au cours des 13 dernières années, les intéines clivées ont été de plus en plus utilisées dans des applications biotechnologiques, notamment pour la formation de liaisons peptidiques naturelles.

Malgré ces progrès, de nombreux biotechnologues sont confrontés à des limitations qui entravent l’applicabilité généralisée des technologies de trans-épissage de protéines. Une compréhension plus approfondie de la structure et de la fonction des intéines est nécessaire pour optimiser davantage ces technologies. Dans ce contexte, une enquête décrit PubMed que l'application de l'épissage des protéines en tant qu'outil de recherche biochimique s'est développée de nombreuses manières au cours des 30 dernières années.

La Fondation allemande pour la recherche a soutenu financièrement le travail de l'équipe, ce qui souligne la pertinence de la recherche. Les connaissances sur l’amélioration de la productivité des intéines clivées résultant de ces travaux pourraient non seulement contribuer à améliorer les méthodes existantes, mais également ouvrir de nouvelles voies pour la chimie des protéines et le développement d’approches thérapeutiques.