Suche
Mein Konto
Revolutionære undersøgelser: kontrollerer nu enzymer med lys!
Forskere fra University of Regensburg præsenterer en innovativ undersøgelse om enzymatisk katalyse og dens anvendelse i industrien.
Revolutionære undersøgelser: kontrollerer nu enzymer med lys!
Videnskabsmand i Universitetet i Regensburg har udgivet et banebrydende studie om den præcise rumlige styring af biokemiske transformationer. Denne forskning belyser enzymernes rolle som biokatalysatorer, der accelererer cellulære reaktioner og omdanner substrater til produkter.
Enzymer, der består af aminosyrer, viser en strukturafhængig funktionalitet, der er bestemt af den respektive sekvens af aminosyrer. Et enzyms aktive center er særligt afgørende, da det muliggør både substratbinding og katalyse. Interessant nok kan substrater eksistere i to enantiomere former, hvor enzymer typisk udviser enantioselektivitet.
Innovativ modifikation gennem proteinteknologi
En central pointe i undersøgelsen er, at enzymer er velegnede til industrielle og medicinske anvendelser, men ofte kræver målrettede modifikationer. Det er her, proteinteknologi kommer i spil, hvilket tillader udveksling af aminosyrer for at optimere enzymaktiviteten. De nyeste teknikker på dette område tillader brugen af unaturlige aminosyrer (UAS) i celler. Disse lysfølsomme UAS kan inkorporeres strategisk i enzymernes aktive steder for at kontrollere deres aktivitet.
Undersøgelsen undersøger specifikt enzymet phosphotriesterase (PTE), som er i stand til at omdanne giftige substrater til ikke-toksiske produkter. Ved UV-bestråling af et enzym modificeret med en lysfølsom aminosyre kunne enantioselektiviteten ændres, hvilket gjorde det muligt at binde og omdanne en anden enantiomer.
Seneste forskningsresultater og deres effekter
Resultaterne er baseret på en bioinformatisk analyse af den rumlige struktur af PTE og de tilsvarende ændringer i det aktive sted. Denne forskning åbner nye muligheder for den farmaceutisk-kemiske industri. Denne undersøgelse blev udført i tæt samarbejde mellem prof. Reinhard Sterner, prof. Till Rudack fra University of Regensburg og prof. Frank Raushel fra Texas A&M University. Den originale publikation blev offentliggjort i tidsskriftet JACS Au under titlen "Photo-Controlling the Enantioselectivity of a Phosphotriesterase via Incorporation of a Light-Responsive Unnatural Amino Acid".
Samtidig udvikler et team af forskere Jülich Forskningscenter nye metoder baseret på eksisterende deep learning-algoritmer. Disse er rettet mod at forbedre forudsigelse i enzymteknologi og enzymfunktionel klassificering. Gruppen vedligeholder TopEC-projektet, en forbedret enzymfunktionel klassificeringsramme baseret på TopEnzyme-databasen.
Fokus for denne forskning er brugen af 3D-grafkonvolutionelle neurale netværk til præcist at forudsige substitutionseffekter på enzymaktivitet og stabilitet. Implementeringen af strukturelle og sekvensbaserede funktioner inden for disse netværk har til formål at øge stabiliteten af proteiner og forbedre enzymfunktionel klassificering.
Den spændende synergi mellem biokemisk teori og moderne teknologier lover ikke kun fremskridt inden for grundforskning, men kan også have vidtrækkende konsekvenser for industrielle anvendelser inden for enzymforskning.