Estudos revolucionários: agora controlando enzimas com luz!

Estudos revolucionários: agora controlando enzimas com luz!

Cientista do Universidade de Regensburgo publicaram um estudo inovador sobre o controle espaço-temporal preciso das transformações bioquímicas. Esta pesquisa ilumina o papel das enzimas como biocatalisadores que aceleram as reações celulares e convertem substratos em produtos.

As enzimas que consistem em aminoácidos apresentam uma funcionalidade dependente da estrutura que é determinada pela respectiva sequência de aminoácidos. O centro ativo de uma enzima é particularmente crucial, pois permite a ligação do substrato e a catálise. Curiosamente, os substratos podem existir em duas formas enantioméricas, com enzimas tipicamente exibindo enantiosseletividade.

Modificação inovadora através da engenharia de proteínas

Um ponto central do estudo é que as enzimas são adequadas para aplicações industriais e médicas, mas muitas vezes requerem modificações específicas. É aqui que entra em ação a engenharia de proteínas, permitindo a troca de aminoácidos para otimizar a atividade enzimática. As técnicas mais recentes neste campo permitem a utilização de aminoácidos não naturais (UAS) nas células. Esses UAS fotossensíveis podem ser estrategicamente incorporados nos sítios ativos de enzimas para controlar sua atividade.

O estudo examina especificamente a enzima fosfotriesterase (PTE), que é capaz de converter substratos tóxicos em produtos não tóxicos. Pela irradiação UV de uma enzima modificada com um aminoácido fotossensível, a enantiosseletividade pôde ser alterada, o que possibilitou a ligação e conversão de um enantiômero diferente.

Últimos resultados de pesquisas e seus efeitos

Os resultados baseiam-se numa análise bioinformática da estrutura espacial do PTE e das correspondentes alterações no sítio ativo. Esta pesquisa abre novas oportunidades para a indústria químico-farmacêutica. Este estudo foi realizado em estreita cooperação entre o Prof. Reinhard Sterner, o Prof. Till Rudack da Universidade de Regensburg e o Prof. A publicação original foi publicada na revista JACS Au sob o título “Photo-Controlling the Enantioselectivity of a Phosphotriesterase via Incorporation of a Light-Responsive Unnatural Amino Acid”.

Ao mesmo tempo, uma equipa de investigadores está a desenvolver Centro de Pesquisa Jülich novos métodos baseados em algoritmos de aprendizagem profunda existentes. Estes visam melhorar a previsão em engenharia enzimática e classificação funcional de enzimas. O grupo mantém o projeto TopEC, uma estrutura aprimorada de classificação funcional de enzimas baseada no banco de dados TopEnzyme.

O foco desta pesquisa é o uso de redes neurais convolucionais em gráficos 3D para prever com precisão os efeitos de substituição na atividade e estabilidade da enzima. A implementação de características estruturais e baseadas em sequências dentro destas redes visa aumentar a estabilidade das proteínas e melhorar a classificação funcional das enzimas.

A emocionante sinergia entre a teoria bioquímica e as tecnologias modernas não só promete avanços na investigação básica, mas também poderá ter implicações de longo alcance para aplicações industriais na investigação de enzimas.