Gennembrud inden for metanforskning: Hvordan kan mikrober redde vores klima!
Forskere ved TU Berlin og University of Marburg opnår et gennembrud med methylcoenzym M-reduktase. Resultater offentliggjort i "Nature".

Gennembrud inden for metanforskning: Hvordan kan mikrober redde vores klima!
Forskere ved Center for Syntetisk Mikrobiologi (SYNMIKRO) ved Philipps Universitetet i Marburg og TU Berlin har gjort betydelige fremskridt i forståelsen af methyl-coenzym M-reduktase (MCR). Dette enzym spiller en væsentlig rolle i biologisk metanproduktion og er et af de mest udbredte enzymer på Jorden. Resultaterne af denne forskning blev offentliggjort i det anerkendte tidsskrift Nature og viser en bemærkelsesværdig evolutionær forbindelse til nitrogenfikseringsprocesser, der er centrale i det globale nitrogenkredsløb, da mikroorganismer absorberer og omdanner nitrogen fra luften. Højt TU Berlin Dette gennembrud er afgørende for bedre at kunne håndtere udfordringerne i energisektoren og klimaændringer.
Dr. Christian Lorent, en medforfatter af undersøgelsen, fremhæver, at op til en milliard tons metan produceres årligt af methanogene arkæer. Disse emissioner bidrager til den globale opvarmning, men tilbyder også potentiale som en vedvarende energikilde. MCR er ansvarlig for at producere metan i en kompleks biokemisk proces, og forskerholdet isolerede og karakteriserede MCR-aktiveringskomplekset fra Methanococcus maripaludis. Det identificerede også en betydelig indflydelse af et lille protein kaldet McrC, som aktiverer MCR i en ATP-afhængig proces. Denne opdagelse uddyber vores forståelse af de molekylære mekanismer, der ligger til grund for metanproduktion.
MCRs rolle i methanogenese
MCR katalyserer det sidste trin af methanogenese og spiller også en afgørende rolle i den anaerobe oxidation af metan. Strukturen af MCR inkluderer et unikt nikkeltetrahydrocorphinoid, også kendt som coenzym F430, og forskellige usædvanlige post-translationelle modifikationer (PTM'er). Disse modifikationer er afgørende for funktionen af enzymet, som forekommer i methanogene archaea som to isoenzymer (MCRI og MCRII). En ny type, MCRIII, blev identificeret i Methanococcales. Der er dog kun udført få undersøgelser af disse modifikationer til dato. Fremhævet i en omfattende oversigt over aktuel viden om MCR og dets PTM'er PMCID at fremtidig forskning er nødvendig for bedre at forstå PTM'ernes funktioner og deres indflydelse på MCR-aktivitet og stabilitet.
Det aktive sted af MCR indeholder coenzym F430, hvis nikkelion katalyserer nødvendige redoxreaktioner i Ni(1+)-oxidationstilstanden. Reaktionsmekanismerne på det aktive sted involverer to substrater og producerer metan og andre produkter, hvor tre mulige mekanismer for denne reaktion undersøges. Disse resultater er vigtige ikke kun for grundforskningen, men også for udviklingen af nye teknologier til at generere energi fra biologiske kilder.
Opdagelsen af de tre specialiserede metalkomplekser, der kræves til aktiveringsmekanismen for MCR, viser paralleller til de katalysatorer, der findes i nitrogenase. Ligheden mellem disse systemer tyder på, at der kan være en fælles evolutionær oprindelse, hvilket fremhæver den generelle kompleksitet og tilpasningsevne af biologiske katalysatorer. Dr. Lorent opfordrer derfor til, at forskningen i naturlige katalysatorer til energiproduktion og klimabeskyttelse intensiveres.