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Percée dans la recherche sur le méthane : comment les microbes peuvent sauver notre climat !
Des chercheurs de la TU Berlin et de l'Université de Marburg réalisent une percée avec la méthylcoenzyme M réductase. Résultats publiés dans « Nature ».
Percée dans la recherche sur le méthane : comment les microbes peuvent sauver notre climat !
Les chercheurs du Centre de microbiologie synthétique (SYNMIKRO) de l'Université Philipps de Marbourg et de la TU Berlin ont réalisé des progrès significatifs dans la compréhension de la méthyl-coenzyme M réductase (MCR). Cette enzyme joue un rôle essentiel dans la production biologique de méthane et est l’une des enzymes les plus abondantes sur Terre. Les résultats de cette recherche ont été publiés dans la célèbre revue Nature et montrent un lien évolutif remarquable avec les processus de fixation de l'azote qui sont essentiels au cycle mondial de l'azote, alors que les micro-organismes absorbent et convertissent l'azote de l'air. Fort Université de Berlin Cette avancée est cruciale pour mieux relever les défis du secteur de l’énergie et du changement climatique.
Le Dr Christian Lorent, co-auteur de l'étude, souligne que jusqu'à un milliard de tonnes de méthane sont produites chaque année par les archées méthanogènes. Ces émissions contribuent au réchauffement climatique, mais offrent également un potentiel en tant que source d'énergie renouvelable. Le MCR est responsable de la production de méthane dans un processus biochimique complexe, et l'équipe de recherche a isolé et caractérisé le complexe d'activation du MCR de Methanococcus maripaludis. Ils ont également identifié l'influence significative d'une petite protéine appelée McrC, qui active le MCR dans un processus dépendant de l'ATP. Cette découverte approfondit notre compréhension des mécanismes moléculaires qui sous-tendent la production de méthane.
Le rôle du MCR dans la méthanogenèse
Le MCR catalyse la dernière étape de la méthanogenèse et joue également un rôle crucial dans l'oxydation anaérobie du méthane. La structure du MCR comprend un tétrahydrocorphinoïde de nickel unique, également connu sous le nom de coenzyme F430, et diverses modifications post-traductionnelles (PTM) inhabituelles. Ces modifications sont cruciales pour le fonctionnement de l’enzyme, présente dans les archées méthanogènes sous la forme de deux isoenzymes (MCRI et MCRII). Un nouveau type, MCRIII, a été identifié chez les Methanococcales. Cependant, peu d’études ont été menées sur ces modifications à ce jour. Mis en évidence dans un aperçu complet des connaissances actuelles sur MCR et ses PTM PMCID que des recherches futures sont nécessaires pour mieux comprendre les fonctions des PTM et leur influence sur l'activité et la stabilité des MCR.
Le site actif du MCR contient la coenzyme F430, dont l'ion nickel catalyse les réactions redox nécessaires à l'état d'oxydation Ni(1+). Les mécanismes de réaction sur le site actif impliquent deux substrats et produisent du méthane et d'autres produits, trois mécanismes possibles pour cette réaction étant étudiés. Ces découvertes sont importantes non seulement pour la recherche fondamentale, mais également pour le développement de nouvelles technologies permettant de produire de l'énergie à partir de sources biologiques.
La découverte des trois complexes métalliques spécialisés nécessaires au mécanisme d'activation du MCR montre des parallèles avec les catalyseurs trouvés dans la nitrogénase. La similitude entre ces systèmes suggère qu’il pourrait y avoir une origine évolutive commune, mettant en évidence la complexité générale et l’adaptabilité des catalyseurs biologiques. Le Dr Lorent appelle donc à intensifier la recherche sur les catalyseurs naturels pour la production d’énergie et la protection du climat.