Gjennombrudd i metanforskning: Hvordan mikrober kan redde klimaet vårt!

Gjennombrudd i metanforskning: Hvordan mikrober kan redde klimaet vårt!

Forskere ved Senter for syntetisk mikrobiologi (SYNMIKRO) ved Philipps-universitetet i Marburg og TU Berlin har gjort betydelige fremskritt i å forstå metyl-koenzym M-reduktase (MCR). Dette enzymet spiller en viktig rolle i biologisk metanproduksjon og er et av de mest tallrike enzymene på jorden. Resultatene av denne forskningen ble publisert i det anerkjente tidsskriftet Nature og viser en bemerkelsesverdig evolusjonær forbindelse til nitrogenfikseringsprosesser som er sentrale i den globale nitrogensyklusen, ettersom mikroorganismer absorberer og omdanner nitrogen fra luften. Høyt TU Berlin Dette gjennombruddet er avgjørende for å bedre møte utfordringene i energisektoren og klimaendringer.

Dr. Christian Lorent, en medforfatter av studien, fremhever at opptil en milliard tonn metan produseres årlig av metanogene arkea. Disse utslippene bidrar til global oppvarming, men gir også potensiale som en fornybar energikilde. MCR er ansvarlig for å produsere metan i en kompleks biokjemisk prosess, og forskerteamet isolerte og karakteriserte MCR-aktiveringskomplekset fra Methanococcus maripaludis. Den identifiserte også en betydelig påvirkning av et lite protein kalt McrC, som aktiverer MCR i en ATP-avhengig prosess. Denne oppdagelsen utdyper vår forståelse av de molekylære mekanismene som ligger til grunn for metanproduksjon.

Rollen til MCR i metanogenese

MCR katalyserer det siste trinnet i metanogenese og spiller også en avgjørende rolle i den anaerobe oksidasjonen av metan. Strukturen til MCR inkluderer et unikt nikkeltetrahydrokorfinoid, også kjent som koenzym F430, og forskjellige uvanlige posttranslasjonsmodifikasjoner (PTM). Disse modifikasjonene er avgjørende for funksjonen til enzymet, som forekommer i metanogene archaea som to isoenzymer (MCRI og MCRII). En ny type, MCRIII, ble identifisert i Methanococcales. Imidlertid har få studier blitt utført på disse modifikasjonene til dags dato. Fremhevet i en omfattende oversikt over gjeldende kunnskap om MCR og dets PTM PMCID at fremtidig forskning er nødvendig for å bedre forstå funksjonene til PTM-er og deres innflytelse på MCR-aktivitet og stabilitet.

Det aktive stedet til MCR inneholder koenzym F430, hvis nikkelion katalyserer nødvendige redoksreaksjoner i Ni(1+)-oksidasjonstilstanden. Reaksjonsmekanismene på det aktive stedet involverer to substrater og produserer metan og andre produkter, med tre mulige mekanismer for denne reaksjonen som undersøkes. Disse funnene er viktige ikke bare for grunnforskning, men også for utvikling av nye teknologier for å generere energi fra biologiske kilder.

Oppdagelsen av de tre spesialiserte metallkompleksene som kreves for aktiveringsmekanismen til MCR viser paralleller til katalysatorene som finnes i nitrogenase. Likheten mellom disse systemene antyder at det kan være en felles evolusjonær opprinnelse, som fremhever den generelle kompleksiteten og tilpasningsevnen til biologiske katalysatorer. Dr. Lorent ber derfor om at forskningen på naturlige katalysatorer for energiproduksjon og klimavern intensiveres.